(от лат. fermentum - закваска) (энзимы), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе - белки. Ферменты обладают оптимальной активностью при определенном рН, наличии необходимых коферментов и кофакторов, отсутствии ингибиторов. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Многие ферменты выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде (впервые в 1926). Ферментные препараты применяют в медицине, в пищевой и легкой промышленности.
(хим.) — см. Энзимы. Ферменты (бродила) — производители разных форм брожений; делятся на Ф. неорганизованные и организованные. К первым относится вся категория бродил, которые могут быть выделены, извлечены из клеточных элементов различных желез и могут действовать вне их; сюда относится вся серия пищеварительных Ф., как то: птиалин, пепсин, трипсин, сычужный Ф., инвертин и т. д. Для действия своего эти неорганизованные Ф. не нуждаются в жизни клеток, произведших их. В противоположность им организованные Ф. суть живые клеточные образования, производящие брожения за счет жизнедеятельности этих клеток — с прекращением их жизни прекращается и брожение. Из этих клеток не удается извлечь, или лишь с большим трудом, химические бродильные начала, вызывающие соответствующие брожения; сюда относятся спиртовое, уксусное, молочнокислое, маслянокислое, болотное и т. д. брожения. В спиртовом брожении в роли бродил являются живые дрожжевые клетки; в других — другие формы микроорганизмов, специальные в каждой отдельной форме брожений. Эти фундаментальные, давно признанные различия между организованными и неорганизованными Ф. начали постепенно стушевываться с того времени, как M. M. Манасенной удалось доказать в лаборатории Визнера, что и совершенно убитые дрожжевые клетки, а равным образом сделанные из них водные экстракты способны вызывать, хотя и в слабой степени, спиртовое брожение сахара; факт этот был подтвержден и развит далее Бухнером, которому посчастливилось даже получить из дрожжевых клеток весомые количества бродила спиртового брожения, действовавшие в качестве такового вне всяких живых клеток. Таким образом, разница оказалась не качественной, а количественной: подобно неорганизованным ферментам, вырабатываемым, напр., в отделительных клетках пищеварительных желез, организованные ферменты, т. е. разнообразные микроорганизмы-производители различных форм брожений, обязаны своим действием вырабатываемым внутри их химическим агентам — бродилам, извлечение которых представляет, однако, гораздо большие трудности, чем неорганизованные Ф. Зависит ли это от самой трудности экстракции химического начала организованных Ф., или от высокой его разлагаемости при самой процедуре извлечения, или, наконец, от того, что целость его гарантируется живым состоянием клеточки-носительницы его — трудно пока решить. Из всех этих предположений наиболее вероятным является последнее. С этим гармонирует следующий важный факт, указанный давно уже П. Бертом, а именно: чистый кислород, при высокой упругости в 3—4 атмосферы убивающий все живое, а следовательно, и микроорганизмы, в то же время задерживает все брожения, производимые организованными Ф., в отличие от брожений, обусловленных неорганизованными Ф. Прием этот может применяться в качестве диагностического для решения того, с какими бродилами имеют дело — организованными или неорганизованными. Вот что можно сказать по отношению к химическим веществам, относящимся к ряду Ф.: 1) все они суть азотсодержащие тела; 2) по многим физическим и химическим реакциям они отличаются от белковых веществ, и следовательно, они не суть белки; 3) все они растворимы в воде; 4) высокие температуры свыше 60° Ц. действуют на них разрушительно; действие многих из них прекращается даже при гораздо более низких температурах; 5) все они легко увлекаются осадками, производимыми в жидкостях, содержащих их; 6) в абсолютном алкоголе Ф. не растворяются, и следовательно, они осаждаются им; 7) они в малых количествах производят превращения сравнительно огромных количеств подлежащих действию их веществ, и следовательно, они действуют как бы своим присутствием — каталитически; тем не менее есть основания думать, что 8) Ф. при действии своем истрачиваются, хотя и в незначительнейших количествах; 9) действие Ф. под конец прекращается, не столько от затраты их на химическую работу, сколько от накопления продуктов, развивающихся во время брожений; так, действие птиалина на крахмал может приостанавливаться вследствие накопления в жидкости сахара, в который превратился крахмал; действие пепсина на белок может приостановиться от накопления пептона, в который превращается белок; действие дрожжевых клеток при спиртовом брожении прекращается от накопления в жидкости спирта, являющегося продуктом расщепления сахара и т. д.; 10) Ф. являются химическими агентами, весьма распространенными в живых организмах, и вырабатываются живой клеточной протоплазмой в особенности секреторных клеток различных желез, по преимуществу пищеварительных; но несомненно, что Ф. вырабатываются и в других клеточных образованиях, напр. даже в белых кровяных тельцах, способных интрацеллюлярно переваривать белки, гликоген и жир и, следоват., обладающих всеми нужными для этого Ф. Вообще химическое ферментативное действие представляет одну из наиболее целесообразных в экономическом смысле форм воздействия в общем круговороте веществ в теле, так как требует затраты очень небольших количеств действующих начал и притом при сравнительно невысокой температуре тела. Замечательно, что существуют Ф., действующие стимулирующим образом на другие Ф., как, напр., Ф. в кишечном соке собаки обладает исключительной способностью усиливать действие всех трех пищеварительных Ф.: превращающих белки, крахмал и жир, и следовательно, это Ф. ферментов. Действие Ф. сводится к гидрации сложных органических соединений — белков, углеводов, жиров, т. е. к соединению их с одной или несколькими частицами воды с одновременным распадением их на продукты, характеризующие ту или другую форму брожения. См. Пищеварение.
И. Тарханов.
, биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Посредством ферментативного катализа происходит управление всеми процессами обмена веществ и энергии в организме. По химической природе ферменты – простые или сложные белки; в состав их молекул может входить небелковая часть – кофермент. Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции. Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними промежуточного комплекса, в результате чего энергетический порог реакции снижается и резко возрастает вероятность её протекания в нужном направлении. Так как в клетке одновременно идут тысячи реакций, деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран или в органоидах, т. е. они пространственно разобщены. Кроме того, в зависимости от потребностей организма, синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Каталитическая активность ферментов также зависит от многих факторов: температуры, наличия активаторов и ингибиторов и т. д. Таким образом, существует сложная и тонкая система регуляции активности ферментов, что, в свою очередь, определяет специфику происходящих в тех или иных клетках процессов, а в целом – реализацию генетической информации в ходе развития и жизнедеятельности организма. Известно более 2 тыс. ферментов, которые в зависимости от характера катализируемых ими реакций разделены на классы. Так, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, а гидролазы – реакции гидролиза, т. е. расщепления органических соединений с участием молекул воды (в т. ч. внутриклеточное переваривание белков, углеводов, жиров и других веществ). В номенклатуре ферментов каждый из них имеет свой шифр (индекс). Многие ферменты выделены из клеток и получены в кристаллическом виде. Для ряда ферментов установлена первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях) и пространственное строение. Ферменты широко применяются в биохимических исследованиях, в генной инженерии, в пищевой, лёгкой и фармацевтической промышленности. Они незаменимы в медицине, особенно в тех случаях, когда организм в силу врождённых или наследственных нарушений не вырабатывает тех или иных ферментов или синтезирует их недостаточно. Напр., некоторые люди не усваивают молоко, т. к. у них отсутствует фермент лактаза, переваривающий молочный сахар – лактозу. Генетически обусловленные нарушения ферментативного превращения аминокислоты фенилаланина приводит к развитию умственной отсталости. Раннее распознавание подобных нарушений и применение в качестве лечебных препаратов соответствующих ферментов позволяет предотвращать заболевания, связанные с их недостаточностью в организме. Как синоним ферментов употребляется термин «энзимы». Раздел биохимии, изучающий ферменты, – энзимология.
(лат. fermentum закваска) - энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ, эти вещества играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности. Как любой катализатор, фермент снижает энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя ее обходным путем - через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии. Например, для осуществления реакции гидролиза дисахарида сахарозы, в результате которого образуются глюкоза и фруктоза, без участия катализатора требуется 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж) на моль сахарозы. Если же реакция катализируется ферментом b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет всего 9400 кал. Подобное понижение энергии активации - следствие перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения - фермент-субстратного комплекса. Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции.
(от лат. fermentum — закваска) — иначе энзимы, биокатализаторы, сложное органическое вещество белковой природы, содержащееся в животных и растительных организмах и в миллионы раз ускоряющее химические процессы в них.